AMINORŪGŠTYS, PEPTIDAI IR BALTYMAI

AMINORŪGŠTYS, PEPTIDAI IR BALTYMAI

Aminorūgštimis vadinami karboksirūgščių dariniai, turintys vien¹ arba daugiau aminogrupių. Aminorūgščių struktūroje dar gali būti hidroksi-, merkapto- ir kitų funkcinių grupių. Aminorūgštys labai svarbios gyviems organizmams. Gyvieji organizmai pasižymi nuostabia savybe. Jie geba sujungti aminorūgštis tarpusavyje įvairiausiais dariniais ir sekomis ir sudaryti įvairius poliamidus: peptidus ir baltymus, pasižyminčius gyvybiškai svarbiomis savybėmis. Peptidų sudėtyje yra iki 100, o baltymų – virš 100 aminorūgščių.

a-Aminorūgščių  struktūra, klasifikavimas ir fizikinės savybės

Pagal amino- ir karboksigrupių tarpusavio išsidėstym¹ anglies atomų grandinėje aminorūgštys skirstomos į a b g w-aminorūgštis. a-Aminorūgštyse amino- ir karboksigrupės yra prie to paties anglies atomo. Nors iš gamtinių objektų yra išskirta virš 300 įvairių aminorūgščių, tačiau į daugumos peptidų ir baltymų sudėtį įeina 20 ypač svarbių aminorūgščių. Visos jos yra a-aminorūgštys:

a-Aminorūgščių molekulėse yra rūgštinių ir bazinių grupių, t.y. jos yra amfolitai. Dėl to a-aminorūgščių molekulėse vyksta protono pernaša nuo karboksigrupės į aminogrupź, t.y. joms būdinga prototropinė tautomerija.

Vandens tirpaluose ir kristaluose vyrauja bipolinio junginio tautomeras, kuris yra elektriškai neutralus.

a-Aminorūgštys pagal jonizacines savybes bei poliškum¹ skirstomos į 4 grupes.

10 lentelė. Baltymų a-aminorūgštys

10 lentelės tźsinys

 

10 lentelės tźsinys

Dipolinio junginio (cviterjono) struktūra apsprendžia a-aminorūgščių fizikines savybes. Jos yra bespalvės kristalinės medžiagos, pasižyminčios aukšta lydymosi temperatūra, nelakios, beveik visos tirpios vandenyje ir praktiškai netirpios nepoliniuose tirpikliuose.

a-Aminorūgštys, išskyrus glicin¹, yra chiraliniai junginiai, nes turi asimetrinį a-C-atom¹. Pagrindinės a-aminorūgštys, įeinančios į baltymų sudėtį, yra L-konfigūracijos. R ir S sistemoje visų jų, išskyrus L-cistein¹, asimetrinio a-C-atomo konfigūracija yra S.

Baltyminis maistas yra gyvųjų organizmų a-aminorūgščių šaltinis. Daugelį a-aminorūgščių gyvūnų organizmai sintetina, tačiau valino, histidino, leucino, izoleucino, lizino, metionino, treonono, triptofano ir fenilalanino nesintetina. Šios 9 a-aminorūgštys turi būti gaunamos su maistu ir vadinamos nepakeičiamosiomis aminorūgštimis.

a-Aminorūgščių cheminės savybės

a-Aminorūgščių cheminių savybių savotiškum¹ apsprendžia dviejų funkcinių grupių su aiškiai priešingomis savybėmis buvimas jų molekulėse.

Rūgštinės-bazinės savybės ir prototropinė tautomerija

Aminorūgštys reaguoja su rūgštimis ir bazėmis:

Aminorūgščių egzistavimo forma vandens tirpaluose priklauso nuo pH, pvz., alanino:

Kiekviena aminorūgštis turi savit¹ pH reikšmź, kai susidaro bipolinis junginys. Tai vadinamasis izoelektrinis taškas pI, kai tirpale yra vienodas teigiamų ir neigiamų krūvių skaičius ir tirpalas yra nelaidus elektros srovei.

a-Aminorūgčių, turinčių dvi pKa reikšmes, pI gali būti apskaičiuojamas tokia formule:

a-Aminorūgštys, kurios gali egzistuoti tik 3-jose formose – molekulė, katijonas ir anijonas – vadinamos neutraliomis. Iš 20 a-aminorūgščių jų yra 13. a-Aminorūgštys, turinčios šoninź grandinź su bazine grupe vadinamos bazinėmis (jų yra 3), o turinčios šoninź grandinź su rūgštine grupe vadinamos rūgštinėmis (jų yra 4).

Kompleksodara

Visos a-aminorūgštys, atiduodamos proton¹, reaguoja su d-metalų katijonais kaip ligandai ir sudaro ciklinius kompleksus - chelatus:

Rūgštinės ir bazinės a-aminorūgštys yra aktyvesni ligandai, negu neutralios a-aminorūgštys. Ypač aktyvūs kompleksodaros reakcijose su biometalais yra cisteinas ir histidinas, turintys lengvai poliarizuojamas merkapto- ir imidazolo grupes. Šių a-aminorūgščių aktyvumas kompleksodaros reakcijose išlieka ir jas turinčiuose peptiduose bei baltymuose.

Elektrofilinės-nukleofilinės savybės

Aminorūgštys elektrofilinėse-nukleofilinėse reakcijose karbonilgrupe reaguoja kaip elektrofilai, o aminogrupe – kaip nukleofilai.

Acilinimo reakcijos

Aminorūgštys acilina nukleofilus, pvz., alkoholius:

Jų aminogrupė gali būti acilinama, pvz., acilhalogenidu:

Aminorūgščių karboksigrupė apsaugoma (blokuojama) šarminėje terpėje paverčiant jas druskomis (metalų karboksilatais) arba esteriais. Aminorūgščių metalų karboksilatai ir esteriai neturi rūgštinių savybių, bet turi bazinių savybių.

Aminorūgščių aminogrupė blokuojama rūgštinėje terpėje susidarant druskai arba acilinant. Aminorūgščių diprotonizuotas katijonas ir N-acildarinys neturi bazinių savybių, bet turi rūgštinių savybių.

Acilinant aminorūgštis su blokuota karboksigrupe aminorūgštimis su blokuota aminogrupe susidaro dipeptidai.

Nesant apsauginių grupių dvi aminorūgščių molekulės reaguoja tarpusavyje acilindamos viena kit¹:

Alkilinimo reakcijos

Aminorūgštys su blokuota karboksigrupe laisva aminogrupe reaguoja su halogenalkanais, pvz., jodmetanu:

Aminorūgšties betainas turi fiksuot¹ dipolinio junginio struktūr¹. Jis yra metilgrupių šaltinis nukleofilams. Biosistemose betainai dalyvauja transmetilinimo reakcijose:

Alkilinimo reakcijoms priskiriama ir aminorūgščių raekcija su Sendžerio reagentu:

Tokie aminorūgščių dariniai gerai tirpsta organiniuose tirpikliuose ir gali būti efektyviai perskirti chromatografiniais metodais į pavienius aminorūgščių darinius (reakcija naudojama aminorūgščių sekai peptiduose ar baltymuose nustatyti).

S¹veika su formaldehidu

Formaldehidas, reaguodamas su baltymų aminogrupėmis, negrįžtamai denatūruoja baltymus. Tuo paaiškinamas didelis formaldehido toksiškumas ir jo gebėjimas naikinti mikroorganizmus arba jų sporas (sterilizuoti).

Oksidacinės-redukcinės savybės

a-Aminorūgštys dalyvauja įvairiose oksidacijos redukcijos reakcijose, kurių metu kinta anglies atomų oksidacijos laipsnis arba anglies atomų grandinė.

Tiol-disulfidinė pusiausvyra

Cisteinas, kaip ir visi tioliai, yra reduktorius. Jis lengvai oksiduojasi virsdamas disulfidu cistinu, gebančiu lengvai redukuotis.

j = - 0.22 V

Ši konjuguota oksidacinė redukcinė pora pasižymi šiek tiek didesniu gebėjimu redukuoti negu oksiduoti. Todėl cisteinas yra efektyvus antioksidatorius, apsaugantis organizm¹ nuo stiprių oksidatorių. Be to, jis buvo pirmasis preparatas spindulinei ligai gydyti.

Dekarboksilinimas

Laboratorinėmis s¹lygomis ši reakcija vyksta kaitinant a-aminorūgštis su Ba(OH)₂:

Organizme a-aminorūgščių dekarbksilinimo reakcija vyksta fermento ir kofermento įtakoje:

Ši reakcija lengvai vyksta gyvūnų ir augalų organizmuose, tačiau ypač lengvai – mikroorganizmuose.

a-Aminorūgštims dekarboksilinantis organizme sintetinasi biogeniniai aminai, atliekantys svarbias biologines funkcijas.

C_b - C _a ryšio aldolinis skilimas

Reakcija būdinga serinui ir treoninui.

Tiesioginis deamininimas (eliminavimo reakcija)

Ši reakcija būdinga a-aminorūgštims, turinčioms b-padėtyje OH arba SH grupes.

Transamininimas (peramininimas)

Šia reakcija reguliuojamas aminorūgščių kiekis organizme.

Oksidacinis deamininimas

Šis procesas būdingas a-aminorūgštims, kai jos veikiamos oksidatoriais. Reakcija vyksta laboratorinėmis s¹lygomis bei organizme.

Reakcija su HNO₂

Reakcija taikoma aminogrupėms aminorūgštyse ir baltymuose nustatyti.

S¹veika su ninhidrinu

S¹veika su dehidrogenaze

Organizme oksidaciniame deamininime dalyvauja alaninas, asparto ir glutamo rūgštys.

Organizme vyksta ir grįžtamoji reakcija – redukcinis oksorūgščių amininimas.

Vidinis molekulinis deamininimas

Asparto rūgštis dėl dar vieno elektronų akceptoriaus – karboksigrupės buvimo, fermento įtakoje lengvai deamininasi.

Mikrobiologijos pramonėje grįžtam¹ja reakcija iš fumaro rūgšties sintetinama L-asparto rūgštis.

7.3. Peptidų struktūra ir savybės

Peptidai – biosubstratai, sudaryti iš aminorūgščių liekanų. Skirstomi į mažamolekulius (oligopeptidus), kurių sudėtyje yra iki 10 aminorūgščių liekanų, ir polipeptidus, kurių sudėtyje yra 11-100 aminorūgščių liekanų.

Peptidai – aminorūgščių polikondensacijos produktai:

Peptidiniam ryšiui būdinga tricentrė p, p- konjuguota sistema. Peptidinė grupė yra planarinės trans-struktūros, kurioje aminorūgščių liekanų R pakaitai išsidėstź transoidine konformacija.

Piešiant peptidų struktūrines formules, atomai išdėstomi taip, kad laisva aminogrupė liktų kairėje formulės pusėje, o karboksigrupė – dešinėje.

Peptidai, esantys visuose gyvuose organizmuose, atlieka įvairias biologines ir fiziologines funkcijas. Daugelis antibiotikų, hormonų bei toksinų yra peptidai. Cheminiu požiūriu jie gali pasižymėti rūgštinėmis-bazinėmis, jonoforų bei antioksidatorių savybėmis.

Rūgštinės-bazinės savybės

Peptidai, panašiai kaip aminorūgštys, yra amfolitai.

Organizme peptid rūgštinių-bazinių virsmų pagrindu funkcionuoja peptidinės buferinės sistemos.

Kompleksodara

Daugelis peptidų yra ligandai ir sudaro su kompleksodariais nevienodo patvarumo kompleksinius junginius. Peptidai valinomicinas ir gramicidinas S yra ne tik antibiotikai, bet ir jonoforai (padidinantys biomembranos pralaidum¹ jonams), transportuojantys per l¹stelės membran¹ K⁺ ir Na⁺ katijonus.

Valinomicino ciklinė molekulė panaši į riestainį, kurio išorinis paviršius yra hidrofobinis, o vidinis – polinis; ertmė atitinka K⁺ matmenis.

Gramicidino S molekulė panaši į vamzdelį, kurio išorinis paviršius hidrofobinis, o vidinis – polinis. Juo pernešami vienvalenčiai katijonai: Na⁺, K⁺ ir kt., tačiau dažniausiai Na⁺ katijonai.

Oksidacinės-redukcinės savybės

Gyvūnų, augalų ir bakterijų l¹stelėse yra tripeptido glutationo (GSH), kuris aktyviai dalyvauja oksidacijos-redukcijos reakcijose, iš redukuotos formos (GSH) pereidamas į oksiduot¹ (GS-SG) ir atvirkščiai:

j - 0.23 V.

Redukuota glutationo forma yra antioksidatorius, neutralizuojantis l¹stelėse aktyvi¹sias deguonies formas. Oksiduota glutationo forma saugo biosubstratus nuo laisvųjų radikalų reduktorių.

Biologinės ir fiziologinės funkcijos

Daugelis peptidų yra hormonai, reguliuojantys organizme vykstančius procesus. Pvz., insulinas, sintetinamas kasos liaukoje, yra sudarytas iš 51 aminorūgšties liekanų ir dviejų grandinių, sujungtų disulfidiniais tilteliais, palaiko normos ribose cukraus kiekį kraujuje. Apie 150 peptidų, vadinamų neuropeptidais, yra žmogaus galvos smegenyse, kur jie atlieka įvairias biologines ir fiziologines funkcijas. Peptidų cheminės savybės, o ypač biologinės ir fiziologinės funkcijos, priklauso ne tik nuo aminorūgščių skaičiaus ir jų sekos grandinėje, bet ir nuo grandinės konformacijos. Tuo jie panašūs į baltymus.

7.4. Baltymų struktūra ir savybės

Baltymai – svarbiausia gamtinių junginių klasė, atliekanti įvairius vaidmenis funkcionuojant gyvybei. Cheminiu požiūriu baltymai yra biopolimerai, sudaryti iš a-aminorūgščių. Baltymų molekulės yra linijinės, nešakotos.

Daugeliui gamtinių polimerų (pvz., polisacharidams) būdingas polidispersiškumas. Jų molekulės būna įvairaus ilgio. Baltymai – visiška priešingybė. Visos to paties baltymo molekulės yra identiškos, turi t¹ patį polipeptidinės grandinės ilgį ir t¹ pači¹ cheminź struktūr¹.

Baltymų peptidinis ryšys yra patvarus neutralioje terpėje 37 C temperatūroje, tačiau rūgštinėje arba bazinėje terpėje gali hidrolizintis. Organizme baltymų hidrolizź vykdo fermentai peptidazės.

Gamtinių baltymų molekulės netgi tirpaluose gali egzistuoti įvairiose konformacijose.

Baltymų makromolekulės konformacija tirpale – įvairios jos erdvinės formos, susidarančios sukantis molekulės fragmentams apie viengubuosius ryšius ir besistabilizuojančios tarpmolekuliniais ryšiais, atsirandančiais s¹veikaujant atskiroms baltymų makromolekulės grupėms tarpusavyje arba su baltymus supančiame vandens tirpale esančių medžiagų molekulėmis.

Konformacijų tarpusavio virsmai daugumoje atvejų vyksta neskylant baltymų makromolekulėje kovalentiniams ryšiams. Baltymų sudėčiai ir konformacijoms apibūdinti vartojamos pirminės, antrinės, tretinės ir ketvirtinės struktūros s¹vokos.

Pirminė baltymų struktūra

Aminorūgščių seka baltymo polipeptidinėje grandinėje yra vadinama pirmine baltymų struktūra.

Pirminės baltymų struktūros tyrimai svarbūs medicinai. Žinoma nemažai įgimtų ligų, kurių priežastis – vienos ar kelių aminorūgščių pakeitimas konkretaus baltymo polipeptidinėje grandinėje. Tokių ligų atskleidimu ir diagnoze užsiima palyginti jauna medicinos šaka – molekulinė patologija.

Labai svarbų vaidmenį baltymų pirminės struktūros tyrimuose turėjo ir dabar turi N-galinių aminorūgščių liekanų idetifikavimas. F. Sendžeris pasiūlė šiam tikslui N-galinių aminorūgščių cheminio žymėjimo metod¹.

Ekstrahuojant hidrolizės mišinį organiniais tirpikliais išsiekstrahuoja tik pažymėtoji N-galinė aminorūgštis; visos kitos lieka vandens sluoksnyje.

Šiuo metu pats svarbiausias N-galinių aminorūgščių identifikavimo metodas yra vadinamasis Edmano degradavimas.

Sutrumpint¹ polipeptid¹ galima vėl veikti fenilizotiocianatu ir identifikuoti antr¹j¹ N-galo aminorūgštį ir t.t.

Griežtai linijinė polipeptidinė grandinė energetiškai nenaudinga, kadangi ji eliminuoja įvairių pakaitų, esančių aminorūgščių liekanose, tarpusavio s¹veik¹. Dėl tokios s¹veikos atsiranda papildomi ryšiai, stabilizuojantys vienoki¹ ar kitoki¹ baltymo konformacij¹.

Dažniausiai pasitaikančios s¹veikos yra šios: joninė, vandenilinis ryšys, polinių grupių hidratavimas, disulfidinis ryšys, nepolinių pakaitų van der Valso s¹veika, hidrofobinė s¹veika (išstumiamas H₂O iš nepolinių pakaitų zonos), donorinė-akceptorinė s¹veika tarp kompleksadario jono ir baltymo ligandinių grupių.

Antrinė baltymų struktūra

Gamtinėmis s¹lygomis (vandens terpė, neaukšta temperatūra) baltymų makromolekulės susilanksto į kompaktišk¹, artim¹ rutulio formai, kamuolėlį, vadinam¹ globule. Baltymų globulės sudarytos iš a-spiralių ir b-klostinių fragmentų. Santykinis a-spiralių ir b-klostinių kiekis baltymų globulėse gali būti įvairus. Paprasčiausi erdvinės struktūros elementai (a-spiralės, b-struktūros, vingiai) vadinami antrine baltymų struktūra. J¹ fiksuoja palyginti silpni vandeniliniai ryšiai  >C=O … H–N< .Todėl antrinź baltymų struktūr¹ lengvai transformuoja išoriniai veiksniai: temperatūra, tirpalo sudėtis arba pH, mechaninis poveikis. Dėl to keičiasi baltymo natūralios savybės, reiškia ir biologinės bei fiziologinės funkcijos

baltymo a-spiralė

Tretinės ir ketvirtinės baltymų struktūros samprata

Visos peptidinės grandinės ir šoninių grandinių išsidėstymas erdvėje vadinamas tretine baltymų struktūra. 

Didžiausi¹ įtak¹ jos formavimuisi turi šoniniai pakaitai ir jų tarpusavio s¹veika (joninė, vandenilinių ryšių, hidrofobinė, disulfidiniai ryšiai). Daugelio baltymų pavyzdžiu parodyta, kad jiems būdinga tretinė struktūra susidaro savaime, kadangi ji yra termodinamiškai stabiliausias baltymo konformeras.

Tretinė struktūra yra lengviau pažeidžiama už antrinź. Tada polipeptido grandinė tarsi išsivynioja. Šį proces¹ skatina temperatūra, pH pokytis, švitinimas, mechaniniai faktoriai (pvz., maišymas). Daugelio baltymų globulės linkusios jungtis į stambesnius asociatus, sudarytus iš dviejų ir daugiau narių. Tokie asociatai vadinami ketvirtine baltymų struktūra, o įeinančios į jų sudėtį baltymo globulės – subvienetais.

Ketvirtinė struktūra gali būti sudaryta iš vienodų arba skirtingų subvienetų. Molekulė asociatas atlieka biologines funkcijas, kurios nebūdingos atskiriems vienetams. Pvz., hemoglobino molekulė sudaryta iš keturių subvienetų, o jos kompleksui su deguonimi būdingas didesnis labilumas negu atskirų subvienetų.

Ketvirtinė baltymų struktūra dažniausiai yra labai labili, kadangi subvienetų neriša kovalentiniai ryšiai, o riša tik van der Valso tarpmolekulinės s¹veikos jėgos, rečiau – vandeniliniai ryšiai. Todėl j¹ gali pažeisti net nedidelė denatūruojančių veiksnių įtaka.

Baltymų molekulių forma

Pagal molekulių form¹ baltymai yra skirstomi į fibrilinius ir globulinius. Fibrilinių baltymų molekulės paprastai turi antrinź b-struktūr¹ ir plaušelių sandar¹, jos netirpsta H₂O, kadangi paviršiuje yra daug hidrofobinių grupių. Fibrilinis baltymas yra sausgyslių ir kaulų audinio kolagenas.

Globulinių baltymų molekulės turi cilindrinź arba sferinź form¹. Jie paprastai tirpsta H₂O, kadangi paviršiuje turi polinių grupių. Albuminas (kiaušinio baltymas) yra globulinis baltymas.

Denatūravimas

Erdvinź baltymų struktūr¹ gali suardyti daugelis veiksnių: temperatūros pakėlimas, pH pasikeitimas, UV arba rentgeno spinduliuotė, medžiagos, dehidratuojančios baltymus (etanolis, acetonas ir kt.) arba reaguojančios su šoninėmis grandinėmis (oksidatoriai, reduktoriai, formaldehidas, fenolis) ir net stiprus mechaninis maišymas.

Natūralios baltymų makromolekulės konformacijos pasikeitimas išorinių veiksnių įtakoje vadinamas baltymų denatūracija. Jos metu suyra ketvirtinė, tretinė ir antrinė baltymų struktūra, o pirminė išlieka nepakitusi. Denatūracija gali būti grįžtamojo ir nerįžtamojo pobūdžio. Jeigu denatūracija yra grįžtamoji, tai grįžtamasis procesas vadinamas renatūracija.

Paviršinės baltymų savybės. Lipoproteinai

Dauguma baltymų yra paviršinio aktyvumo medžiagos. Jie emulguoja riebalus ir cholesterolį, yra aktyvūs biomembranų komponentai.

Kai kurie baltymai sudaro liofilines miceles su lipidais, vadinamas lipoproteinais. Tarp baltymų ir lipidų molekulių lipoproteinuose egzistuoja dispersinė s¹veika (van der Valso). Lipoproteinai dalyvauja riebalų transporto ir hidrolizės (kartu su fermentu lipoproteinlipaze) procesuose. b-Lipoproteinai (mažo tankio) transportuoja cholesterolį į l¹steles, o a-lipoproteinai (didelio tankio) šalina cholesterolio perteklių iš l¹stelės.

Baltymų paviršinės savybės, charakterizuojančios jų gebėjim¹ tarpmolekulinėms s¹veikoms, yra fermento s¹veikos su substratu pagrindas (“rakto ir spynos” teorija).

Informacinės savybės

Baltymų molekulės arba jų atskiri fragmentai laikomi biologinės informacijos, kurios abėcėlės raidės – 20 aminorūgščių, nešėjai. Šios informacijos perdavimo pagrindas yra įvairios tarpmolekulinės s¹veikos rūšys ir sistemos siekimas efektyviai jas išnaudoti. “Aminorūgščių kalba”, sudaryta iš 20 vienetų, tai optimalus ir patikimas svarbios informacijos apie biosistemų gyvybines funkcijas, įskaitant atskirų organų ir viso organizmo form¹, kodavimo būdas.

Rūgštinės-bazinės savybės

Baltymai, kaip ir a-aminorūgštys, yra poliamfolitai. Jų rūgštines savybes apsprendžia COOH, NH₃, SH ir 4 HOC₆H₄-grupės. Baltymų bazines savybes apsprendžia –COO^-, NH₂ grupės bei imidazolo ( C₃H₃N₂) ir guanidino ( CH₅N₃) pakaitai.

Stipriai rūgštinėje aplinkoje protonizuojamas baltymo galinis karboksilatanijonas, o stipriai šarminėje – deprotonizuojamas galinis amonio katijonas. Tačiau biologinėse sistemose tokie virsmai nevyksta, kadangi joms nebūdingos tokios kraštutinės pH reikšmės. Dėl rūgštinių-bazinių baltymų virsmų kinta jų konformacija, todėl skiriasi baltymų molekulės, katijono ir anijono biologinės bei fiziologinės funkcijos. Kai pH pI baltymo tirpumas yra minimalus, jis linkźs koaguliuoti – sudaryti nuosėdas.

Kompleksodara

Baltymai – aktyvūs polidentatiniai ligandai, ypač tie, kurie turi lengvai poliarizuojamas funkcines grupes (-SH, imidazolo žied¹, guanidino ir aminogrupes). Jie sudaro įvairaus patvarumo kompleksinius junginius, priklausomai nuo kompleksadario jono poliarizuojamumo. Su šarminiais metalų katijonais baltymai sudaro nepatvarius kompleksus, kurie atlieka jonoforų funkcij¹, su žemės šarminiais metalais (Mg²⁺, Ca²⁺) – jau pakankamai patvarius. Dar patvaresnius kompleksus baltymai sudaro su d-metalais (gyvybės metalais: Fe, Cu, Mn, Zn, Co, Mo) ir ypač patvarius su toksiniais metalais (Pb, Cd, Hg). Patvarūs baltymų kompleksai su metalų katijonais dažnai vadinami metaloproteinais.

Daugelis fermentų – tai baltymų cikliniai kompleksai su gyvybės metalais. Katijonas – fermento aktyvusis centras, o baltymas – substrato atpažintojas ir aktyvintojas.

Elektrofilinės-nukleofilinės reakcijos

Hidrolizė

Baltymų hidrolizė – pagrindinis jų katabolizmo (skilimo) organizme būdas.

Baltymų amidinimas

Baltymai, turintys asparto ar glutamo rūgštis, organizme gali būti amoniako akceptoriais:

Ši reakcija susijusi su ATP hidrolizės reakcija.

Reakcija su formaldehidu

Objektų sterilizacijai (visiškam mikroorganizmų sunaikinimui) naudojamas formaldehidas:

Reakcijos metu įvyksta negrįžtamoji baltymų denatūracija.

Reakcijos su 2,4-dinitrofluorbenzenu ir fenilizotiocianatu

Aktyvūs elektrofiliniai reagentai (E^d X^d ): 2,4-dinitrofluorbenzenas ir fenilizotio-cianatas naudojami baltymų (ir peptidų ) pirminei struktūrai nustatyti.

Oksidacinės-redukcinės savybės

Baltymai yra atsparūs švelniems oksidatoriams, išskyrus tuos, kurie turi aminorūgštį cistein¹.

Tokių virsmų metu kinta baltymo konformacija.

Griežtesnėmis s¹lygomis baltymų merkaptogrupė oksiduojama iki sulfogrupės:

Organizme vyksta ir tokia baltymų oksidavimo reakcija:

Šia reakcija organizmas šalina nereikalingus baltymus ir papildo savo energetinius resursus.

Baltymams atpažinti taikoma ksantoproteino reakcija (s¹veika su HNO₃) ir ninhidrino reakcija (s¹veika su ninhidrinu, žiūr. 121 psl.).

Išmokź šį skyrių turite žinoti:

a-aminorūgščių struktūr¹, prototropinź tautomeij¹, klasifikavim¹;

a-aminorūgščių rūgštines-bazines, kompleksodarines, elktrofilines-nukleofilines, oksidacines-redukcines savybes;

peptidų struktūr¹ ir savybes;

baltymų struktūr¹ ir savybes.