Scrigroup - Documente si articole

Username / Parola inexistente      

Home Documente Upload Resurse Alte limbi doc  

CATEGORII DOCUMENTE





AstronomieBiofizicaBiologieBotanicaCartiChimieCopii
Educatie civicaFabule ghicitoriFizicaGramaticaJocLiteratura romanaLogica
MatematicaPoeziiPsihologie psihiatrieSociologie


AMINOACIZI: Aminoacizii esentiali

Chimie

+ Font mai mare | - Font mai mic







DOCUMENTE SIMILARE

Trimite pe Messenger
Monitorizarea sterili zarii - Metode de monitorizare la sterilizarea cu abur sub presiune (Autoclav)
DISTILAREA STAS
Plastic - Masele plastice
Apa - Sursa vietii - H2O
Sistemul periodic al elementelor
Chimie Organica - Alcooli
Metoda punctului de anilina pentru determinarea claselor de hidrocarburi
Clor - UTILIZARI, Ambalare
AMINOACIZI: Aminoacizii esentiali
PRINCINCIPALELE PREVEDERI ale prescriptiei tehnice pentru proiectarea, executia, repararea si verificarea generatoarelor de acetilena

AMINOACIZI

Aminoacizii sunt unitatile constituente ale proteinelor si cuprind in molecula lor doua grupari functionale: carboxil si amino.Exista 20 de aminoacizi proteinogeni specificati prin codul genetic, prezenti in toate organismele vii.

Aminoacizii naturali au formula generala:



                                                              R-CH-COOH

                                                                             NH2

in care gruparea aminica se afla la carbonul a fata de carboxil.Exceptie face prolina al carui azot,desi tot in pozitia a fata de carboxil, face parte dintr-un inel pirolidinic, fiind o grupa aminica secundara.

Diversitatea aminoacizilor naturali este data de natura lui R care poate fi o catena hidrocarbonata alifatica sau aromatica, un heterociclu sau care poate sa cuprinda o functie aditionala.

CLASIFICARE

Aminoacizii pot fi clasificati:

·         dupa natura catenei: alifatica, aromatica, heterociclica;

·         dupa numarul gruparilor –COOH si –NH2: monoamino-monocarboxilici, diaminomonocarboxilici;

·         dupa pozitia relativa pe care o au gruparilor functionale in molecula:a, b, g-aminoacizi.

·         dupa prezenta in cuprinsul catenei a altor grupari functionale.

Cea mai interesanta clasificare ni se pare a fi cea bazata pe polaritatea catenei si cuprinde patru grupe :

1.)cu radical nepolar ( hidrofob ) : glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina,fenilalanina, triptofanul si metionina.Toti sunt mai putin solubili in apa decat aminoacizii polari;

    2.)cu radical polar neincarcat electric (la pH=6):serina,treonina,cisteina,tirosina asparagina,glutamina.Acesti aminoacizi sunt mai solubili in apa decat cei nepolari, deoarece catena poate stabili legaturi de hidrogen cu apa, datorita gruparilor –OH,-NH2 amidice si  -SH pe care le contine;

   3.)cu radical polar incarcat negativ (la pH=6): acidul aspartic si acidul glutamic;

   4.)cu radical polar incarcat pozitiv (la pH=6): lisina,arginina,histidina.

   In afara acestor 20 de aminoacizi uzuali s-au izolat un numar de aminoacizi noi din hidrolizatul unor proteine foarte specializate, toti derivand din aminoacizii uzuali. Astfel, 4-hidroxiprolina a fost gasita intr-o proteina fibroasa,colagen si unele proteine vegetale; 5-hidroxilisina in colagen;desmosina si izodesmosina in elastina.(Stucturile acestor ultimi doi aminoacizi pot fi considerate ca fiind formate din 4 molecule de lisina,cu catenele laterale unite intr-un nucleu de piridiniu substituit.Aceasta structura permite desmosinei si izodesmosinei sa lege patru lanturi peptidice in structuri radiare. Elastina difera de alte proteine fibroase prin capacitatea sa de a suporta tensiuni in doua directii).In anumite proteine musculare s-au gasit unii derivati metilati ai aminoacizii uzuali cum sunt : e-N-metillisina,e-N-trimetillisina si metilhistidina.Recent s-a descoperit prezenta in protrombina a acidului g-carboxiglutamic, cu importanta biologica considerabila.Se mai pot gasi si alti aminoacizi in hidrolizatele proteice, dar numarul lor trebuie sa fie mic, tinand seama de cunostintele genetice actuale, iar distributia lor se va limita la o proteina data.Aminoacizii rari din proteine se disting de cei uzuali prin faptul ca nu au o codificare prin triplet de baze (codon).In toate cazurile cunoscute ei sunt derivati ai celor uzuali si se formeaza dupa ce acestia au fost deja inserati in lantul polipeptidic,in procesul de biosinteza a proteinelor.

    In diferite celule si tesuturi s-au pus in evidenta inca circa150 de aminoacizi in forma libera sau combinatii,care nu se gasesc in proteine.Majoritatea dintre ei sunt derivati ai a-aminoacizilor din proteine; unii au insa gruparea amino la carbonul b,g sau d fata de carboxil. Importanta biochimica ca intermediari metabolici sau precursori au urmatorii: sarcozina si betaina, proveniti prin  N-metilarea (mono si respectiv trimetilarea) glicinei;b-alanina care intra in constitutia unor dipeptide (carnozina si anserina),a acidului pantotenic si a coenzimei A; acidul g-aminobutiric cu rol de transmisie a influxului nervos; ornitina si citrulina care se gasesc in special in ficat si iau parte la circuitul urogenetic, fiind intermediari in sinteza argininei; homoserina si homocisteina,intermediari in metabolismul unor aminoacizi; acidul D-glutamic izolat din peretele celular al bacteriilor; D-alanina in larvele sau crisalidele anumitor insecte;D-serina din unii viermi.O varietate mare de aminoacizi ale caror functii metabolice nu sunt definite inca, se gasesc in ciuperci si plantele superioare; unii dintre acestia,cum sunt canavanina,acidul djencolic si b-cianoalanina sunt toxici pentru alte vietuitoare !5!.

Aminoacizii esentiali

Cei 20 de aminoacizi naturali constituie alfabetul proteinelor.Distributia lor calitativa si cantitativa intr-o proteina determina caracteristicile chimice,valoarea ei nutritiva si functiileei metabolice in organism.Dintre cei 20 de aminoacizi uzuali,organismul uman si al vertebratelor superioare poate sintetiza un numar limitat,restul trebuie sa fie furnizati zilnic prin hrana si se numesc aminoacizi esentiali !9!.Cei mai multi autori, considera drept aminoacizi  esentiali urmatorii:valina,fenilalanina,metionina,lisina,triptofanul; altii, includ si leucina,izoleucina ,treonina si histidina!1,3,5,6,7,8,9,12!.

Nomenclatura:

In general, pentru aminoacizi se folosesc denumiri uzuale precum si prescurtarile acestora,acceptate de IUPAC, care nu dau nici o indicatie asupra structurii.In paralel se folosesc si denumirile stiintifice care respecta logica secventiala: acid, pozitia gruparii –NH2,prefixul amino urmat de numele acidului carboxilic.

Tabelul nr. 1                                      Aminoacizii uzuali /3,5/

Nr. Crt.

Formula de structura

Denumire uzuala

Prescurtari IUPAC

Denumire rationala

1

2

3

4

              Aminoacizi cu radical nepolar

(hidrofob)

1.

CH2-COOH

                     NH2

Glicina

Gly, G

acid a-aminoacetic

2.

CH3-CH-COOH

NH2

Alanina

Ala, A

acid a-aminopropionic

3.

CH3-CH-CH-COOH

                      CH3 NH2

Valina

Val, V

acid a-aminoizovalerianic

4.

CH3-CH-CH2-CH-COOH

                  CH3         NH2

Leucina

Leu, L

Acid a-aminoizocapronic

5.

CH3-CH2-CH-CH-COOH

      CH3  NH2

Izoleucina

Ile, I

Acid a-amino-b-metil valerianic

6.

C6H5-CH2-CH-COOH

        NH2

Fenilalanina

Phe, F

Acid b-fenil-a-amino propionic

1

2

3

4

9.

CH3-S-CH2-CH2-CH-COOH

                  NH2

Metionina

Met, M

Acid a-amino g-metiltiobutiric

                Aminoacizi cu radical polar,

  neincarcat electric la

pH=6

10.

HO-CH2-CH-COOH

     NH2

Serina

Ser, S

Acid a-amino b-hidroxipropionic

11.

CH3-CH-CH-COOH

                          OH   NH2

Treonina

Thr, T

Acid a-amino b-hidroxibutiric

12.

HS-CH2-CH-COOH

    NH2

Cisteina

Cys, C

Acid a-amino b-tiopropionic

13.

HO-C6H4-CH2-CH-COOH

              NH2

Tirosina

Tyr, Y

p-hidroxifenil alanina

14.

H2NOC-CH2-CH-COOH

            NH2

Asparagina

Asn,N

Acid a-amino b-amidosuccinic

15.

H2NOC-CH2-CH2-CH-COOH

                    NH2

Glutamina

Gln, Q

Acid a-amino g-amidoglutaric



     Aminoacizi cu radical polar, incarcat

negativ la pH=6

16.

HOOC-CH2-CH-COOH

          NH2

Acid aspartic (asparagic), Asp,D

Acid aminosuccinic

17.

HOOC-CH2-CH2-CH-COOH

                 NH2

Acid glutamic

Glu, E

Acid a-amino glutaric

     Aminoacizi cu radical polar, incarcat 

pozitiv la pH=6

18.

CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH

       NH2                         NH2

Lisina

Lys,K

Acid a,e-diamino caproic

19.

H2N-C-NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH

          NH                              NH2

Arginina

Arg,R

Acid a-amino

d-guanidinovalerianic

20.

            N     C-CH2-CH-COOH

            CH   CH       NH2

                 NH

Histidina

His, H

Acid a-amino b-imidazolil propionic

Tabelul nr. 2                              Aminoacizi neproteinogeni  /5/

 

Nr. crt.

Formula de structura

Denumire uzuala

Prescurtari IUPAC

Denumire rationala

1

2

3

4

1.

H2N-CH2-CH2-COOH

b-alanina

Acid b-amino propionic

2.

H2N-CH2-CH2-CH2-COOH

Acid g-aminobutiric

3.

H2N-CH2-CO-CH2-CH2-COOH

Acid aminolevulinic

4.

H2N-CO-NH-(CH2)3-CH-COOH

                        NH2

Citrulina

Acid a-amino d-amidinovalerianic

5.

H2N-(CH2)3-CH-COOH

          NH2

Ornitina

Acid a,d-diamino valerianic

6.

HS-CH2-CH2-CH-COOH

           NH2

Homocistina

Acid a-amino g-tiobutiric

7.

HO-CH2-CH2-CH-COOH

            NH2

Homoserina

Acid a-amino g-hidroxibutiric

8.

H2N-C6H4-COOH

Acid p-aminobenzoic

9.

CH3-NH-CH2-COOH

Sarcozina

N-metil glicina

10.

(CH3)3N+-CH2-COOH

Betaina

11.

H2N-C-NH-O-CH2-CH2-CH-COOH

            NH                          NH2

Canavanina

12.

HOOC-CH-(CH2)2-S-CH2-CH-COOH

              NH2                        NH2

Acid djencolic

13.

N   C-CH2-CH-COOH

       NH2

b-cianoalanina

 

Caracteristici generale :

Aminoacizii indeplinesc mai multe roluri biologice,fiind in acelasi timp:

·         ioni dipolari cu un moment de dipol mare, care determina o crestere considerabila a mediului in care se dizolva;

·         electroliti amfoteri solubili in apa, cu capacitatea de a actiona ca substante tampon in diferite domenii de pH;

·         sunt optic activi, datorita faptului ca poseda unul sau mai multi atomi de carbon asimetrici, cu exceptia glicinei;

·         sunt compusi cu grupe reactive capabile sa participe la reactii chimice avand ca rezultat o mare gama de produse sintetice;

·         sunt liganzi ai multor metale;

·         sunt participanti in reactii metabolice cruciale, de care depinde viata si sunt substante in vitro pentru o gama mare de enzime;

·         sunt constituenti esentiali ai moleculelor proteice ale caror caractere specifice,biologice si

chimice sunt determinate in mare parte de numarul, distributia si interrelatiile aminoacizilor din care  se compun.

Ei prezinta unitate si diversitate in acelasi timp:unitate, deoarece sunt a-aminoacizi cu toate consecintele fizice care decurg din aceasta si pentru ca cei care sunt componenti uzuali ai proteinelor au aceeasi configuratie optica a atomului de carbon din pozitia a, si diversitate, deoarece fiecare din ei poseda o catena diferita, care-i confera proprietati unice, deosebindu-l fizic,chimic si biologic de ceilalti.

Proprietati fizice

Toti aminoacizii sunt substante solide,incolore,cristalizate.Forma cristalelor este caracteristica pentru fiecare aminoacid /11/.Se topesc la temperaturi ridicate (peste 200  C),cu descompunere; nu pot fi distilate nici chiar in vid.P.t. al cristalelor nu constituie un criteriu de diferentiere intre ei.

Aminoacizii sunt, in general, solubili in apa, insa gradul de solubilitate este diferit de la un aminoacid la altul.Solubilitatea este determinata de caracterul mai mult sau mai putin polar al catenei si de pH, fiind minima la punctul izoelectric. Sunt in general insolubili in solventi organici, cu exceptia prolinei, care este relativ solubila in etanol.Solubilitatea aminoacizilor ca si cea a proteinelor, este influentata de prezenta sarurilor.                                                                                                                        




Termenii inferiori din seria aminoacizilor alifatici au gust dulceag,cei cu masa moleculara mare au gust amar.

Tabelul nr.3                                Proprietati fizice ale aminoacizilor /1,3,9,11/

Nr.

crt.

Aminoacidul

Forma de

Prezentare

p.t.

pHi

Rotatia

optica

MD

Solubilitatea

In apa la pHi

1

2

3

4

5

6

7

8

1.

Glicocol

Monolitic

233d

6,1

-

-

22,5

2.

Alanina

Rombic

297d

6,1

+3,5

+1,6

15,8

3.

Valina

Foite

315

6

+13,9

+6,6

6,8

4.

Leucina

Foite

293

6

-

-14,4

2,4

1

2

3

4

5

6

7

8

5.

Izoleucina

Placute

280d

5,8

+12,8

+16,3

2,1

6.

Serina

Placute

228d

5,7

-6,83

-7,9

4,3

7.

Treonina

Cristale

225

6,53

-28,3

-

-

8.

Tirosina

Ace

314d

5,7

-12,3

-33,9

1,6

9.

Fenilalanina

Foite

283d

5,98

-35,14

-57

2,7

10.

Triptofan

Placute

293d

5,88

-30

-68,6

1,1

11.

Acid aspartic

Foite rombice

270

3

+4,36

+6,7

0,4

12.

Acid glutamic

Rombic

206

3,2

+

+17,7

0,7

13.

Glutamina

Ace

256

-

-

-

-

14.

Asparagina

Cristale

225

-

-6,7

-

-

15.

Lisina

Ace sau placi



224d

9,7

+14,6

+19,7

f. solubil

16.

Arginina

Foite, prisme

238d

10,8

+12,1

+21,8

f. solubil

17.

Histidina

Foite

277

7,5

-38,1

-59,8

4

18.

Cisteina

Pulbere

cristalina

     260

5,1

-

-20

f. solubil

19.

Metionina

Placute hexagonal

280

5,75

-7,2

-14,9

3

20.

Cistina

Placute

259d

5,0

-222,4

50,9

0,009

21.

Prolina

Ace

214

6,3

-84,9

-99,2

154,5

22.

Hidroxiprolina

Placute

270

5,7

-

-99,6

34,5

Stereochimia aminoacizilor

Toti aminoacizii proteinogeni (cu exceptia glicocolului) au un atom de carbon asimetric si deci pot exista sub forma a doi antipozi optici.Treonina si izoleucina au doi centri asimetrici si deci au patru stereoizomeri.

Prin sinteza chimica se obtin in general formele racemice.Scindarea acestora nu poate fi efectuata prin metoda chimica obisnuita,cu ajutorul bazelor si acizilor optic activi,fiindca aminoacizii sunt acizi, respectiv baze prea slabe pentru a forma saruri stabile, cristalizabile cu acesti compusi.Singurul aminoacid suficient de puternic pentru a putea fi scindat prin intermediul sarii sale cu chinina, este acidul glutamic.Restul aminoacizilor se transforma intai in derivati acilati,care blocheaza gruparea amino si permite reactia cu baze optic active.Mai avantajoase s-au dovedit metodele biochimice pentru scindarea racemicilor, folosind marea specificitate a enzimelor pentru stereoizomerii naturali./1,3/.

Activitatea optica este exprimata cantitativ prin rotatia specifica [a]D , la temperatura de 20  sau 25  ,iar D fiind lungimea de unda – de obicei linia D a sodiului, 589.3 nm.Activitatea optica depinde de natura solventului ,iar in cazul solutiilor apoase, de pH. In general, rotatia optica specifica a unui aminoacid monoaminic sau monocarboxilic este maxima la punctul izoelectric.Rotatia specifica depinde de natura catenei aminoacidului.

S –a stabilit ca toti aminoacizii din proteinele naturale se inrudesc cu L-glicerinaldehida,si deci fac parte  din seria L.In peretele celular al unor microorganisme sau in unele antibiotice se gasesc si aminoacizi din seria D.(In notatia moderna, literele D si L se inlocuiesc cu R, respectiv S)./5,8/.

                           COOH                                                                         COOH

                       H-C-NH2                                                               H2N-C-H

                            R                                                                                 R

                     D-aminoacid                                                           L-aminoacid

Proprietati spectrale

Aminoacizii uzuali nu absorb lumina in vizibil. Dintre acestia, numai tirosina,fenilalanina si triptofanul dau spectre de absorbtie la lungimi de unda mai mari de 250nm,datorita nucleului aromatic din catena.Fenilalanina prezinta un maxim de absorbtie la 260nm,tirosina la 275nm si triptofanul la 280nm.Intrucat majoritatea proteinelor contin tirosina, masurarea absorbtiei luminii la 280nm la spectrofotometru poate constitui o metoda satisfacatoare de dozare a concentratiei proteinei intr-o solutie.Cistina absoarbe la 240nm,datorita gruparii –S-S-. Toti aminoacizii absorb in U.V. indepartat.

Datorita comportarii diferite in solutie a aminoacizilor,in functie de conditii,spectrele IR difera sin ele in functie de conditiile experimentale.

In mediu acid se afla urmatoarele grupari la care corespund benzi caracteristice:

-COOH             u OH            3570-3500 cm-1

-NH3+         3130-3030cm-1,    -NH2+          2700-2250cm-1,            NH+       2450cm-1

-COOH              u C=O          1790-1760cm-1 (neasoc.), 1710cm-1.

In mediu bazic:

-COO-                u C=O           1600-1550cm-1

-NH2                  3500-3300cm-1(neasoc.),  3000-2000cm-1  doua benzi

-NH                    o banda

                                             

In spectrul RMN, protonul a din aminoacizi are o deplasare chimica (d) cuprinsa intre 4.30 si 4.80 ppm./1,7,9/.

Proprietati electrochimice                                                          

Datorita prezentei in molecula atat a unei grupari functionale acide (-COOH),cat si a uneia bazice (-NH2), aminoacizii sunt substante cu caracter amfoter.Atat in cristale cat si in solutie apoasa,moleculele lor apar sub forma de ioni dipolari (amfioni). Dovada acestui fapt s-a  facut prin difractia razelor X, determinarea constantelor de bazicitate si aciditate, a momentelor dielectrice, precum si pe baza interpretarii spectrelor Raman.Structura care reprezinta caracterul lor dipolar rezulta prin reactia protolitica intramoleculara:

R-CH-COOH                         R-CH-COO-

                                             NH2                                      +NH3

In prezenta acizilor sau bazelor, solutiile aminoacizilor functioneaza ca solutii tampon.Daca se adauga solutiei de aminoacid un acid tare (HCl), protonii sai sunt consumati, dand un acid slab:

R-CH-COO-   +  H3O+                     R-CH-COOH  +  H2O

                             +NH3                                                +NH3

In prezenta unei baze tari, ionii HO- sunt consumati, formandu-se o baza slaba:

R-CH-COO-   +  HO-                      R-CH-COO-   +  H2O

                              +NH3                                               +NH2

Amfionul dipolar nu migreaza in camp electric;in mediu acid insa, aminoacidul se afla sub forma de cation si va migra catre anod, iar in mediu bazic se afla sub forma de anion si va migra catre catod. Toti aminoacizii pot fi neutri in solutie, deoarece gruparile amino si carboxil se neutralizeaza reciproc;predomina forma amfionica a carei concentratie maxima este conditionata de o anumita valoare a pH-ului, numita punct izoelectric,notat pHi.Punctul izoelectric este pH-ul la care solutia apoasa contine anioni si cationi ai aminoacidului in proportie egala:

pHi=(pK1+pK2)/2

Valoarea punctului izoelectric depinde de valoarea constantelor de ionizare: K1 pentru functiunea carboxil si K2 pentru functiunea amina;pK1 si pK2 se determina titrimetric./1,2,5,8,9,11/.

Pentru aminoacizii monoamino-monocarboxilici pHi se gaseste situat in domeniul de pH=4.8-6.3,deoarece grupa –COOH este mai puternic ionizata decat gruparea –NH2,variatiile fiind determinate de efectul exercitat de radicalul R de la Ca asupra celor doua functiuni,amino si carboxil.

Aminoacizii monoamino-dicarboxilici au pHi situat la valori mai mici ale pH-ului ( domeniu acid) ca o consecinta a faptului ca in molecula exista inca o grupare carboxil,care nu participa la salifierea interna si pentru a nu fi disociata este firesc ca valoarea pH-ului solutiei sa se gaseasca situata in domeniul acid.

Aminoacizii diaamino-monocarboxilici, din aceleasi considerente,au puncte izoelectrice situate la valori mari ale pH-ului,respectiv in domeniul bazic.

La punctul izoelectric solubilitatea aminoacidului respectiv este minima, deoarece momentul de dipol mare al amfionului duce la o puternica atractie intre moleculele din cristal.Aceasta proprietate prezinta importanta pentru separarea unor aminoacizi din amestecuri./5,9/.

Pe baza celor mentionate, se poate explica si comportarea solutiilor de aminoacizi la trecerea unui curent electric,conductibilitatea acestora fiind determinata de valorile pH-ului.

Din punct de vedere structural,sub aspect functional, electronic si steric, a-aminoacizii se prezinta ca specii moleculare cu caracteristici bine determinate.

Proprietati chimice

Prezenta grupelor amino si carboxil confera aminoacizilor caracter acid si caracter bazic,precum si capacitatea de a da reactiile generale caracteristice acizilor carboxilici si aminelor, tinand seama totodata si de efectele reciproce pe care le exercita aceste grupari.    

Aminoacizii dau cu ionii cuprici si ai altor metale tranzitionale saruri complexe interne sau chelati, colorati,greu solubili,stabili.Acestia au structuri ciclice fara tensiune, in care aminoacidul ocupa doua pozitii coordinative ale metalului,una prin oxigen, alta prin perechea de electroni neparticipanti ai grupei amino, de tipul /2,3,9/:

 COO                           NH2-CH-R

Cu

                                         R-CH-NH2                           OOC

               Proprietati determinate de gruparea carboxil              

              Aminoacizii formeaza derivati normali ai acestei functiuni: esteri, amide,anhidride,nitrili,cloruri acide etc.

       Clorurile acide (obtinute prin tratare cu PCl5) ale aminoacizilor suspendati in clorura de acetil se obtin numai sub forma de clorhidrati si sunt foarte reactive.Derivatii N-acilati ai aminoacizilor ,in aceleasi conditii, formeaza si ei cloruri acide care elimina insa HCl si dau azlactone:

                   R-CH-COOH                                R-CH-COCl                          R-CH-C=O

                                   NH-COR’                                      NH-COR’                              N=C-R’

  Esterii se obtin sub forma de cristalohidrati, prin tratare directa cu metanol sau etanol saturati cu acid clorhidric gazos.Esterii aminoacizilor inferiori se pot distila la presiune redusa.Ei au caracter bazic, dat de gruparea -NH2, gruparea -COOH fiind blocata. La conservare sau la incalzire, esterii aminoacizilor se transforma in polipeptide si in 2,5-dicetopiperazine-1,4-disubstituite:

                                                                       O

                                                                        C

                                                              R-CH          NH

                                                                HN           CH-R

                                                                          C

                                                                          O                                      

Esterii se pot reduce prin hidrogenare catalitica sau cu sodiu si alcool, cu hidrura  de litiu si aluminiu, cu borohidrura de sodiu etc,dand a-aminoalcooli:

                 H2N-CH-








Politica de confidentialitate

DISTRIBUIE DOCUMENTUL

Comentarii


Vizualizari: 1502
Importanta: rank

Comenteaza documentul:

Te rugam sa te autentifici sau sa iti faci cont pentru a putea comenta

Creaza cont nou

Termeni si conditii de utilizare | Contact
© SCRIGROUP 2019 . All rights reserved

Distribuie URL

Adauga cod HTML in site