Scrigroup - Documente si articole

Username / Parola inexistente      

Home Documente Upload Resurse Alte limbi doc  

CATEGORII DOCUMENTE




loading...



AeronauticaComunicatiiElectronica electricitateMerceologieTehnica mecanica


OXIDOREDUCTAZE IMPORTANTE IN BIOTEHNOLOGIILE ALIMENTARE

Merceologie

+ Font mai mare | - Font mai mic








DOCUMENTE SIMILARE

Trimite pe Messenger
Pateuri cu carne
Componente majore ale servirii clientilor
Sistemul HACCP
PROIECT LA MERCEOLOGIA PRODUSELOR AGROALIMENTARE - APRECIEREA MERCEOLOGICA A PARIZERULUI
PROIECT Preparate din carne de porc si legume - Bucatar
Painea de secara
BIOTEHNOLOGII CLASICE SI MODERNE
ESTETICA MARFURILOR
Evolutia istorica a relatiilor dintre logistica si marketing
Tipologia depozitelor

OXIDOREDUCTAZE IMPORTANTE IN BIOTEHNOLOGIILE ALIMENTARE

Oxidoreductazele sunt enzimele participante in procesele de oxidare bio­logica, care catalizeaza reactiile de oxidoreducere printr-o serie de mecanisme: transfer de hidrogen (transhidrogenaze sau dehidrogenaze), transfer de elec­troni (transelectronaze), combinarea directa a unui substrat cu oxigenul molecular (oxidare) etc. Ele actioneaza asupra unei perechi de substraturi, A si B, dintre care cel redus se va oxida, iar cel oxidat se va reduce, dupa schema generala:




Ared + Boxid Aoxid + Bred

In functie de gruparile chimice de substantele donatoare de hidrogen asupra carora actioneaza, sau de substantele care incorporeaza oxigenul etc., se impart in 17 subclase, in cadrul carora se diferentiaza diferitele sub-subclase de oxidoreductaze. Aceste enzime isi exercita actiunea lor catalizatoare prin intermediul unor coenzime (nicotin-adenindinucleotidice NAD+, NADP+; flavinice ca 'flavinmononucleotidul FMN sau flavinadenindinucleotidul FAD, heminice, etc.), care se comporta ca acceptori intermediari intre substratul donor, initial, si cel acceptor, final .

Numeroase oxidoreductaze intervin in procesele metabolice, atit anaerobe cat si aerobe, ca, de exemplu, glicoliza si diferitele fermentatii, ciclul acizilor tricarboxilici, catena de respiratie celulara etc., care se desfasoara in diversele materii prime alimentare si in procesele fermentative de obtinere a unor produse alimentare. Unele oxidoreductaze proprii materiilor prime, in special vegetale, folosite in industria alimentara sunt implicate in procese degradative ca, de exemplu: in imbrunarea enzimatica (polifenoloxidaze, peroxidaze etc.), in procesele de albire sau decolorare (lipooxigenaza), in degradarea acidului ascorbic (acid ascorbic oxidaza), deteriorarea oxidativa a unor produse (peroxidaze, catalaze) etc. De asemenea, unele preparate enzimatice cu acti­vitate oxidoreductazica sunt folosite in diferite scopuri in industria alimentara ca, de exemplu- glucozoxidaza pentru protejarea unor alimente impotriva deteriorarilor oxidative si imbrunarea Maillard, sau catalaza pentru eli­minarea H2O2 reziduale in „pasteurizarea' la rece a laptelui.

1. Oxidoreductaze NAD+ sau NADP+ dependente

Aceste enzime catalizeaza procesele reversibile de oxidoreducere caracte­rizate prin transfer de hidrogen de pe un substrat donor pe altul acceptor si au caracter anaerob, deoarece acceptorul de hidrogen este altul decit oxigenul. Sunt denumite adesea dehidrogenaze, transhidrogenaze si dehidraze. Coen­zimele lor, NAD+ sau NADP+, care se comporta ca acceptori sau donori intermediari de hidrogen intre substraturile participante in reactie, se deta­seaza usor de apoenzima, putind sa-si exercite acest rol pentru mai multe enzime. Oxidoreductazele NAD+ dependente intervin in numeroase procese catabolice oxidative ale alcoolilor, aldehidelor, aminoacizilor, iar cele NADP+ dependente catalizeaza mai ales procese anabolice reductive. Ele sint foarte raspindite in diverse organe si tesuturi animale si vegetale, precum si in diferite microorganisme. Dehidrogenazele prezinta deci importanta si in numeroase procese fermentative si in procesul de respiratie care se des­fasoara in diverse materii prime sau in procesele fermentative de obtinere a unor produse alimentare.

Alcool dehidrogenaza (alcool: NAD+—oxidoreductaza). Catalizeaza trans­formarea acetaldehidei, rezultata din decarboxilarea acidului piruvic, in alcool etilic, dupa reactia:

Glucide Acid piruvic Aldehida acetica Alcool etilic

Reactia prezinta importanta deosebita in procesul de fermentatie alcoolica; in conditii aerobe, enzima poate sa catalizeze reactia de oxidare a alcoolului etilic in aldehida acetica. Enzima are masa moleculara 150000 si contine Zn2+ in structura ei.

Lactat dehidrogenaza (L-lactat: NAD-oxidoreductaza). Catalizeaza (in conditii anaerobe) reducerea acidului piruvic cu formare de acid lactic in prezenta de NADH + H+ conform reactiei:

Acidul lactic constituie etapa finala a glicolizei si a fermentatiei lactice. Lactat dehidrogenaza izolata din inima si muschii mamiferelor sau din unele bacterii ca, de exemplu, Bacillus subtilis, conduce la formarea de acid L-lactic, deosebindu-se de lactat dehidrogenaza obtinuta din Lactobacillus plantarum care duce la formarea de acid D-lactic. In general, microorganismele care realizeaza fermentatia lactica produc acid lactic racemic, deoarece acidul L-lactic rezultat este partial izomerizat la acid D-lactic, prin interventia unei izomeraze.

Malicdehidrogenaza (L-malat: NAD -oxidoreductaza). Catalizeaza reactia de oxidare a acidului malic in acid oxalilacetic, care mai departe este trans­format in acid lactic.



Malatoxidaza. Denumita si enzima malica (malat: NAD—oxidoreduc­taza), malatoxidaza catalizeaza reactia de transformare a acidului malic in acid piruvic, acesta fiind apoi transformat in acid lactic.

Aceste doua enzime intervin in fermentatia malolactica a vinurilor. Alaturi de aceste doua oxidoreductaze, in fermentatia lactica a vinurilor intervine si enzima malolactica (L-malat: NAD-carboxiliaza) care catalizeaza reactia:

Acetaldehiddehidrogenaza (Acetaldehida: NAD-oxidoreductaza). Catali­zeaza oxidarea aldehidei acetice in acid acetic, mai ales in procesul de otetire a vinurilor.In conditii aerobe, alcoolul etilic din vin, sub influenta alcooldehidrogenazei, este transformat in aldehida acetica iar aceasta sub influenta acetaldehiddehidrogenazei se oxideaza in acid acetic.

2. Oxidoreductaze FAD sau FMN dependente

Aceste enzime cunoscute si sub denumirea de flavinenzime au drept coenzime FAD-ul sau FMN-ul care sint derivati ai riboflavinei (vitamina B2). Unele flavinenzime contin in molecula lor si ioni metalici ( Mo, Fe), care le confera uneori si functia de a transporta electroni. In general coenzimele flavinenzimelor sint strins asociate moleculelor de apoenzima (deo-sebindu-se din acest punct de vedere de NAD+ si NADP+ care se pot detasa de apoenzima). Unele flavinenzime actioneaza ca dehidrogenaze anaerobe, iar altele au caracter aerob, putand transfera hidrogenul direct de la substratul donor catre oxigenul molecular cu formare de apa oxigenata. In cadrul acestor din urma enzime se incadreaza glucozoxidaza, care isi gaseste multiple utilizari in industria alimentara.

Glucozoxidaza (Notatina, b-D-glucozo-O2-transhidrogenaza, b-D-gluco-oxigen-oxidoreductaza, EC 1.1.4). Este o flavoenzima care contine 2 moli de flavinadenindinucleotid (FAD) ca grupare prostetica/mol enzima.

Se obtine din Aspergillus niger (S.U.A.), Penicillium amagasakiense (Japonia) si Penicillium vitale (Rusia). Glucozoxidaza din Aspergillus este considerata enzima intracelulara implicata in mecanismul metabolis­mului energetic In practica, tulpinile de Aspergillus niger sint cultivate submers si miceliul respectiv este separat de mediul de cultura; miceliul, care contine enzima, este dezintegrat si glucozoxidaza trece in solutie care este centrifugata pentru separarea peretilor celulari. Dupa purificari repetate, enzima este precipitata cu acetona sau alcool etilic, precipitatul fiind separat prin filtrare sau centrifugare, uscat, apoi extras cu solutie tampon. Enzima in solutie este standardizata si stabilizata, putand fi pastrata citiva ani la tempe­ratura de refrigerare.

Glocozoxidaza din Penicillium este purificata direct din mediul de cultura, fiind considerata o enzima extracelulara, fapt care este in neconcordanta cu functia sa in procesele bioenergetice ale celulei. De fapt, miceliul de Penici­llium se autolizeaza rapid, in comparatie cu Aspergillus, si enzima este trecuta in mediul de biosinteza. Prin urmare, glucozoxidaza din Penicillium este tot o enzima intracelulara. Activi­tatea acestor enzime ramine neschimbata in intervalul de temperatura 3060°C.

Enzima poseda o specificitate de substrat foarte ridicata, b glucoza fiind oxidata de 160 ori mai repede decit a-glucoza, dar aceasta nu are o semnificatie practica deoarece mutarotaza (aldozmutarotaza, EC 5.1.) restabileste permanent echilibrul intre a si b-D-glucoza.

Transelectronaze

Sunt enzime care catalizeaza reactiile de oxidoreducere prin transfer de electroni de pe un donor catre un acceptor. In functie de natura acceptorului, transelectronazele pot fi: anaerobe, cind acceptorul este o alta substanta di­ferita fata de oxigenul molecular, si aerobe, cind acceptorul este oxigenul. Transelectronazele anaerobe sint cunoscute si sub denumirea de citocromi, care sint localizati la nivelul mitocondriilor, unde participa ca transportori de electroni in catena de respiratie celulara.

4. Oxidaze

Sunt oxidoreductaze care catalizeaza reactiile unor substraturi cu oxigen molecular sau al peroxizilor, fiind caracterizate prin transfer de hidrogen de pe un donator pe un acceptor care este oxigenul molecular. Ca produs de reactie se formeaza H2O2.

In functie de mecanismele de actiune oxidazele pot fi:



— oxigenaze: dioxigenaze si monooxigenaze;

—oxidaze transportoare de electroni: citocromoxidaza, cupruoxidazele (tirozinaze, polifenoloxidazele, cateholoxidaza, ascorbatoxidaza etc.);

— hidroxiperoxidaze (peroxidaze si catalaze).

Lipoxigenaza este o dioxigenaza (lipoxidaza linoleat: oxigenoxidoreductaza, EC 1.11.13), fiind cunoscuta si sub denumirea de carotenoxidaza. Catalizeaza oxidarea acizilor grasi polinesaturati care contin legaturile cis, cis- 1,4 pentadienice cu ajutorul O2. Acizii grasi polinesaturati oxidati sunt acidul linoleic (9, 12 octadecadienoic), linolenic (9, 12, 15 octadecatrienoic) si arahidonic (5,8, 11, 14 eicosatetraenoic). Acesti acizi grasi sint denumiti esentiali. Sint oxidate si gliceridele si metilesterii acizilor grasi mentionati. Se formeaza peroxizii respectivi .

Lipoxigenaza se gaseste in mazare, fasole, arahide, cartofi, ridichi, dar activitate lipoxigenazica extrem de mare o au boabele de soia. Enzima este activa si la temperaturi scazute si prin actiunea ei se formeaza mirosuri nedo­rite in produsele vegetale respective.

Boabele de soia contin doua tipuri de lipoxigenaza, una activata de Ca2+ iar cealalta inhibata de Ca2+, virful de activitate fiind suma efectelor pozitive si negative, functie de modificarile concentratiei de calciu. Lipoxigenaza din soia nu necesita activare cu metale sau grupare prostetica. Antioxidantii obisnuit folositi sunt inhibitori slabi ai lipoxigenazei iar acidul ascorbic si tocoferolii accelereaza reactiile de oxidare.

Lipoxigenaza din soia se utilizeaza pentru albirea fainii de griu prin dis­trugerea carotenilor.

Polifenoloxidazele (denumite cresolaze, catecholoxidaze, cateholaze, tirozinaza, fenolaza; denumire sistemica O-difenol: oxigenoxidoreductaza, EC 1.10.1) sunt enzime care transporta electronii direct pe oxigen. Catalizeaza hidroxilarea monofenolilor cu formare de O-difenoli, care sunt transformati in O-chinone. Sunt larg raspandite in plante, gasindu-se in cantitate mai mare in special in ciuperci, tuberculi de cartofi, frunze de ceai si tutun, boabe de cafea si in diferite fructe ca mere, piersici, caise, banane etc.

Polifenoloxidazele din plante nu prezinta o specificitate deosebita, putind sa actioneze asupra unor mari varietati de compusi monofenolici si O-difenolici. In schimb, polifenoloxidazele din tesuturile mamiferelor au o speci­ficitate mult mai restrinsa, actioneaza doar asupra tirozinei si dihidroxifeni-Lalaninei.

Imbrunarea materialelor vegetale (legume, fructe proaspete taiate) in contact cu oxigenul din aer este datorata polimerizarii sau polimerizarii oxidative a chinonelor formate din mono- si difenoli, asupra carora au actionat polifenoloxidazele. Prin folosirea unor tratamente termice ca, de exemplu: in cazul blansarii legumelor si fructelor, are loc inactivarea polifenoloxidazelor. De asemenea, concentratii relativ mici de clorura de sodiu, de agenti de complexare a cuprului, de acid ascorbic, S02 pot preveni sau minimaliza procesele de imbrunare enzimatica a legumelor si fructelor cauzate de polifenoloxidaze.

Peroxidazele sint enzime care catalizeaza reactii de oxidoreducere dupa reactia generala:

ROOH + AH2 → H2 + ROH + A

in care: ROOH poate fi peroxidul de hidrogen (H202) sau un alt peroxid organic.

Aceste enzime sint larg distribuite in microorganisme (bacterii, drojdii), in plante ca, de exemplu, napi, gulii, cartofi, smochine si diferite alte legume si fructe, in tesuturi si lichide biologice animale ca, de exemplu, ficat, lapte, saliva, in leucocite etc.

Din punct de vedere structural pot fi grupate in: peroxidaze feriprotoporfirice (cu grupare prostetica feriprotoporfirina III) prezente in plantele superioare (legume si fructe), in animale (ca, de exemplu, triptofan-pirolaza, tiroid-iodin-peroxidaza) si in microorganisme (citocrom c-peroxidaza din drojdii); verdo-peroxidaze (cu grupare prostetica porfirinica diferita de feri-porfirina III) de culoare verzuie, cum este lactoperoxidaza din lapte si flavo-protein-peroxidaza (cu FAD ca grupare prostetica) de felul celor gasite in diferiti streptococi dar si in unele tesuturi animale.

In general, peroxidazele prezinta o mare stabilitate termica. De exemplu, pentru unele peroxidaze s-a constatat pastrarea a circa 50% din activitatea initiala dupa un tratament termic de 32 min la 85°C, 12 min la 100°C, 2,5 min la 116°C si 0,4 min la 145°C. Datorita termostabilitatii lor, determinarea acti­vitatii peroxidazice din diferite legume si fructe este folosita ca un indice al eficientei tratamentelor termice aplicate in procesele de blansare, sterilizare etc. Determinarea activitatii lactoperoxidazei este folosita la urmarirea efi­cientei pasteurizarii in industria laptelui.

Diferitele peroxidaze intervin in degradarea fructelor si legumelor, fiind implicate in modificarea mirosului si gustului (mai ales la mazare, fasole etc.) in procesele de imbrunare enzimatica.

Sub forma de preparate enzimatice, in special peroxidaza obtinuta din hrean, sint folosite, alaturi de glucozoxidaza, in determinarea specifica a glu­cozei din diferite materiale biologice.



loading...







Politica de confidentialitate

DISTRIBUIE DOCUMENTUL

Comentarii


Vizualizari: 2844
Importanta: rank

Comenteaza documentul:

Te rugam sa te autentifici sau sa iti faci cont pentru a putea comenta

Creaza cont nou

Termeni si conditii de utilizare | Contact
© SCRIGROUP 2020 . All rights reserved

Distribuie URL

Adauga cod HTML in site